Od
150,44 USD
Peptydy badawcze do badania osi somatotropowej. Kategoria grupuje analogi GHRH, takie jak Tesamorelin i Sermorelin, które inicjują pulsatyjne endogenne uwalnianie hormonu wzrostu z przysadki, GHRP, takie jak Ipamorelin, Hexarelin, GHRP-2 i GHRP-6, które działają na receptor greliny, fragmenty GH, takie jak HGH Fragment 176-191 i AOD-9604 do badań nad lipolizą bez istotnego podnoszenia IGF-1, a także HGH 191AA (somatropina), pełną 191-aminokwasową sekwencję rekombinowanego hormonu wzrostu, obejmującą całą oś GH wraz z efektami anabolicznymi i mediowanymi przez IGF-1.
Peptydy hormonu wzrostu grupują cztery klasy substancji czynnych osi somatotropowej: analogi GHRH, GHRP, fragmenty GH oraz pełnowymiarową somatropinę. Wszystkie produkty są badane metodą HPLC, oznaczone jako Research Use Only i przeznaczone wyłącznie do badań in vitro oraz przedklinicznych.
Analog GHRH, GHRP, fragment GH oraz pełnowymiarowa somatropina są w badaniach często stosowane w oddzielnych ramionach eksperymentalnych, aby precyzyjnie rozdzielić pulsatyjne uwalnianie GH, synergistyczne efekty sekretagogów, bezpośrednią lipolizę oraz anaboliczne efekty mediowane przez IGF-1.
Tesamorelin jest syntetycznym analogiem GHRH z dodatkową grupą trans-3-heksenoilową na N-końcu, która zwiększa stabilność enzymatyczną. W badaniach jest stosowany do badania pulsatyjnego uwalniania endogennego hormonu wzrostu oraz następczej odpowiedzi IGF-1. Typowymi obszarami zastosowań w badaniach są trzewna tkanka tłuszczowa i lipodystrofia związana z HIV (Falutz i wsp., NEJM 2007; Stanley i wsp., JCEM 2019). Okres półtrwania w osoczu wynosi około 30 minut, jednak biologiczny czas działania jest dłuższy, ponieważ pobudzony puls GH sam rozwija się z opóźnieniem.
Pod pojęciem Hormon wzrostu grupujemy peptydy badawcze działające na oś somatotropową, czyli kaskadę hormonalną łączącą podwzgórze, przysadkę i obwodowe tkanki docelowe. Analogi GHRH, takie jak Tesamorelin i Sermorelin, naśladują podwzgórzowy hormon uwalniający i stymulują endogenne, pulsatyjne uwalnianie hormonu wzrostu z przysadki wraz z konsekutywną odpowiedzią IGF-1. GHRP, takie jak Ipamorelin, Hexarelin, GHRP-2 i GHRP-6, działają poprzez receptor greliny (GHS-R) i inicjują sekrecję GH za pośrednictwem drugiego, komplementarnego szlaku sygnałowego. Fragmenty GH, takie jak HGH Fragment 176-191 i AOD-9604, odpowiadają C-terminalnemu segmentowi hormonu wzrostu i są badane pod kątem mechanizmów lipolitycznych przebiegających niezależnie od szlaku IGF-1. HGH 191AA (somatropina) odtwarza pełną 191-aminokwasową sekwencję i obejmuje całą oś GH wraz z sygnalizacją JAK2/STAT5, indukcją IGF-1 w hepatocytach oraz obwodową lipolizą. Kategoria jest przeznaczona do badań przedklinicznych nad pulsatywnością GH, metabolizmem tłuszczów, modelem trzewnej otyłości, syntezą białek, metabolizmem kostnym i mięśniowym oraz nad interakcjami z innymi peptydami metabolicznymi.
Cztery klasy działają w różnych miejscach osi somatotropowej i dlatego są w badaniach celowo rozdzielane lub łączone. Poniższe zestawienie przyporządkowuje peptydy tej kategorii ich punktom uchwytu oraz typowym badawczym punktom końcowym:
Peptydy tej kategorii są charakteryzowane na podstawie jasno zdefiniowanych punktów końcowych. Na poziomie osi na pierwszym planie znajduje się pulsatyjne uwalnianie GH: analogi GHRH i GHRP wyzwalają pulsy mediowane przez sekretagogi, których amplituda i częstotliwość są kwantyfikowane w modelach przysadkowych i zwierzęcych. Następczo pojawia się odpowiedź IGF-1, która służy jako marker aktywności somatotropowej i jest mierzalna w szczególności w hepatocytach. Na poziomie molekularnym pełnowymiarowa somatropina, po dimeryzacji receptora, aktywuje kaskadę JAK2/STAT5; fosforylacja STAT5 oraz ekspresja wątrobowego mRNA IGF-1 są ustalonymi odczytami. Komponentę lipolityczną odwzorowują fragmenty GH: AOD-9604 i HGH Fragment 176-191 w modelach przedklinicznych zwiększają oksydację tłuszczów i lipolizę w adipocycie, bez istotnej aktywacji szlaku IGF-1, co pozwala na czyste rozdzielenie osi anabolicznej i metabolicznej. Kolejnymi typowymi punktami końcowymi są markery metabolizmu kostnego i mięśniowego oraz efekty kontrinsulinowe w modelu zwierzęcym.
Każdy peptyd jest badany metodą HPLC pod kątem czystości ≥99% i potwierdzany metodą spektrometrii mas pod względem tożsamości i masy cząsteczkowej. Certyfikaty analizy (CoA) udostępniamy na życzenie i dokumentują one daną partię. Wszystkie produkty są oznaczone jako Research Use Only (RUO) i przeznaczone wyłącznie do eksperymentów in vitro oraz badań przedklinicznych; nie są zatwierdzone do użytku przez ludzi ani zwierzęta i nie podlegają farmaceutycznemu reżimowi jakości. Dane dotyczące sekwencji i masy cząsteczkowej są podane na każdej stronie produktu, dzięki czemu naważkę i stężenie robocze można precyzyjnie obliczyć dla własnego protokołu.
Liofilizowane peptydy są stabilne w temperaturze minus 20°C przez 24 miesiące i do momentu sporządzenia roztworu należy je przechowywać sucho i chronione przed światłem. Do eksperymentów rekonstytucję przeprowadza się zazwyczaj wodą bakteriostatyczną; powstały roztwór nadaje się do użytku w temperaturze 2 do 8°C przez 28 dni. Rzeczywiste stężenie robocze zależy od danego protokołu badawczego i użytej wielkości fiolki. Aliquotuj wcześnie, aby zminimalizować cykle zamrażania-rozmrażania, i przechowuj roztwory macierzyste chronione przed światłem. Unikaj energicznego wstrząsania bezpośrednio o ściankę fiolki i pozwól liofilizatowi wyrównać się do temperatury pokojowej przed użyciem.